banner
clorhidrato de guanidina o urea, que es un mejor desnaturalizante de proteínas?

2018-03-28 16:47:01

en general, el hidrocloruro de guanidina y la urea pueden serutilizado como desnaturalizante de proteínas clorhidrato de guanidina y urea son generalmente utilizadospara obtener una estimación de la estabilidad conformacional de la proteína (la diferenciaentre las proteínas en sus estados nativo y desnaturalizado). es el resultado obtenidousando estos dos desnaturalizantes consistentes? Echemos un vistazo a los resultados demonera et al. [1] .


aunque la urea y el hidrocloruro de guanidina son comúnmenteusados ​​como desnaturalizantes para las proteínas, difieren en sus moléculas básicasestructura. la urea es una molécula neutra, y el hidrocloruro de guanidina es ióniconaturaleza. basado en los hechos anteriores, en las primeras etapas de la conducción específicaexperimentos, especularon que el uso de hidrocloruro de guanidina y ureacomo desnaturalizante para estimar la estabilidad de la proteína puede verse afectado por la estabilizaciónefecto de las interacciones electrostáticas en las proteínas. para este fin, ellosdiseñó específicamente cuatro análogos de bobina enrollada, que gradualmente cambiaron la intracadenay atracciones electrostáticas intercadena a las repulsiones. entonces, los datos erandetectado usando hidrocloruro de guanidina y urea como desnaturalizantes. elresultados experimentales mostraron que para los cuatro análogos, el valor de[clorhidrato de hidroguanidina] 1/2 estaba muy cerca (3.5 m), y elLa diferencia de energía de estabilidad para los cuatro análogos fue cercana a 0 (0.2kcal / mol); el valor de [urea] 1/2 disminuye gradualmente proporcionalmente con elcambio gradual de las atracciones electrostáticas a las repulsiones, y eldiferencia en el valor energético que caracteriza la estabilidad de la proteínaanálogo también es mayor que cero. estos resultados muestran que la naturaleza iónica declorhidrato de guanidina puede enmascarar las interacciones electrostáticas en estos modelosproteínas mientras que la urea neutral no tiene efecto de protección.


de los experimentos anteriores diseñados por monera et al., mientrasestimando la estabilidad conformacional de una proteína, primero debemos confirmarque el efecto de la interacción electrostática en la estabilidad conformacional deuna proteína bajo investigación. si la interacción electrostática contribuyemás a la estabilidad conformacional de la proteína, los resultados experimentalesobtenido usando hidrocloruro de guanidina como desnaturalizante tendrá un gran error.por lo tanto, en el experimento de desnaturalización de proteínas, tenemos que tomar de forma integralen cuenta los sujetos experimentales y el propio desnaturalizante.


referencia:

[1] o.d. monera, c. metro. kay, r. s. hodges, ciencia proteica , 1994, 3, 1984-1991.

editado por suzhou yacoo science co., ltd

Derechos de autor © Suzhou Yacoo Science Co., Ltd. Todos los derechos reservados

Servicio en línea

service

Servicio en línea

Contáctanos ahora